植物多酚-牛血清白蛋白相互作用及对蛋白质结构的影响

摘要：

多酚与蛋白质的相互作用取决于蛋白质和多酚的结构与类型,为研究不同植物多酚与牛血清白蛋白(bovine serum albumin,BSA)之间的相互作用,探明不同植物多酚对BSA结构的影响,进而筛选出稳定的植物多酚-BSA复合物.该研究采用原花青素(proanthocyanidins,PC)、儿茶素(catechin,C)、表没食子儿茶素没食子酸酯(epigallocatechin gallate,EGCG)、茶多酚(tea polyphenol,TP),通过紫外光谱法、荧光光谱法、红外光谱法和分子对接研究植物多酚与BSA相互作用及其对蛋白质结构的影响.结果表明:4种植物多酚-BSA复合物的紫外最大波长红移由大到小为 EGCG(365 nm)、PC(364 nm)、C(364 nm)、TP(363 nm);红外光谱发现,酰胺Ⅰ带的吸收峰(1657.44 cm-1)发生蓝移由大到小为 PC(1656.15 cm-1)、TP(1632.07 cm-1)、EGCG(1631.49 cm-1)、C(1631.44 cm-1),烟酰胺Ⅱ带峰形变宽;BSA二级结构由β-转角、无规卷曲转变为β-折叠、ɑ-螺旋,β-折叠含量增加C-BSA(40.20%)、PC-BSA(39.50%)、EGCG-BSA(39.32%)、TP-BSA(34.04%),表明C更能促进BSA的二级结构稳定;荧光光谱表明 4种多酚对BSA的猝灭类型均为静态猝灭,且结合位点约为 1,表明存在一个结合位点;分子对接结果表明该结合位点位于Sub-domain IIA的疏水腔中,分子间相互作用力主要是氢键、疏水作用力,结合能由小到大为 C(-3.72 kJ/mol)、EGCG(-1.77 kJl/mol)、PC(-1.02 kJ/mol)、TP(-0.38 kJ/mol);4种多酚中 C和 EGCG与BSA相互作用程度较大,C与BSA的结合能最小,形成的复合物最稳定.通过多酚与蛋白相互作用研究,更好地发挥多酚和蛋白两种组分的功能作用,可为开发功能性多酚-蛋白质复合物产品提供参考.

关键词：植物多酚、牛血清蛋白、相互作用、分子对接、结合常数

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分类号：TS251.93(食品工业)

资助基金：河南省重大科技专项;洛阳市社会发展专项;国家重点研发计划;中部地区科技创新领先人才计划;国家级大学生创新创业训练计划项目

在线出版日期：2023-10-13（万方平台首次上网日期，不代表论文的发表时间）

页数：共9页

页码：290-298