Kunitz抑制剂家族成员抑肽酶对纤溶酶原活化的抑制作用

摘要：

抑肽酶属Kunitz抑制剂家族成员,能够抑制激肽释放酶、纤溶酶及胰蛋白酶的蛋白水解活性.研究表明,抑肽酶能够抑制尿激酶型-纤溶酶原激活剂(u-PA)和组织型-纤溶酶原激活剂(t-PA)对纤溶酶原的激活,但不影响u-PA和t-PA对小分子底物的酰胺水解活性.用u-PA研究了上述作用的机制,发现抑肽酶与u-PA的丝氨酸蛋白酶功能区特异性结合,而与纤溶酶原没有相互作用.抑肽酶与u-PA的结合并不阻断u-PA的活性位点,因为u-PA对小分子底物的水解活性仍然保持.上述发现提示抑肽酶可能存在另一种抑制作用模式,该模式不同于以前报道的关于Kunitz抑制剂或纤溶酶原激活酶抑制剂的作用.由于人体内的Kunitz抑制剂与抑肽酶在结构上非常相似,根据研究结果,推测体内纤溶酶原的激活作用并非仅受丝氨酸蛋白酶抑制剂的控制.

关键词：抑肽酶、丝氨酸蛋白酶、Kunitz抑制剂、抑制作用、尿激酶型纤溶酶原激活剂、组织型纤溶酶原激活剂

所属期刊栏目：41

分类号：Q78(基因工程（遗传工程）)

在线出版日期：2008-05-12（万方平台首次上网日期，不代表论文的发表时间）

页数：共11页

页码：478-488