重组幽门螺杆菌热休克蛋白A的纯化研究

摘要：

目的对重组幽门螺杆菌热休克蛋白A大肠杆菌工程菌表达的rHspA蛋白进行纯化研究.方法酵后的重组大肠杆菌进行高压破菌后,采用镍离子亲和柱层析和凝胶过滤柱层析相结合的方法分离纯化rHspA,使用SDS-PAGE和HPLC鉴定蛋白纯度,注射免疫家兔检测纯化后的rHspA的免疫学活性.结果所纯化获得的rHspA蛋白纯度＞98%,总回收率为60%,并且保持了良好的免疫学活性.结论建立了从重组大肠杆菌中纯化高纯度rHspA的工艺,为Hp疫苗的进一步研究提供了材料.

关键词：幽门螺杆菌、热休克蛋白、柱层析

所属期刊栏目：21

分类号：R377;R392.11(医学微生物学（病原细菌学、病原微生物学）)

资助基金：国家科技攻关项目96-901-01-54;国家高技术研究发展计划863计划2001AA215161

在线出版日期：2005-08-18（万方平台首次上网日期，不代表论文的发表时间）

页数：共4页

页码：285-287,291