马铃薯贮藏蛋白Patatin及其突变体分子动力学和分子对接的研究

摘要：

马铃薯贮藏蛋白Patatin具有水解脂肪的能力,且特定位点的突变能够影响Patatin的水解酶活性.Patatin的水解酶活性中心是由Ser77和Asp215组成,首先采用分子动力学方法研究Patatin及其突变体的稳定性和构象变化,通过结构比对没有发现构象规律性的变化,然后采用分子对接方法,发现了两个基团(Patatin及其突变体活性位点Ser77的羟基与底物p-硝基苯基癸酯的酯键)间的距离具有规律性:即H109A和D182A(活性减弱)两个基团之间的距离偏大,而R368A,E140A,H109N(活性增强)两个基团之间的距离偏小,符合之前的生化数据.这说明Ser77的羟基与底物PNPC10的酯键间的距离可能能够影响底物小分子与Patatin蛋白的结合,从而影响Patatin酯酶的活性.同时,根据细胞内溶质磷脂酶A2(cPLA2)反应过程,我们推测了Patatin与底物之间可能的催化机制.

关键词：Patatin、动力学模拟、分子对接、突变体、距离、酶活性、催化机制

所属期刊栏目：41

分类号：Q754(分子遗传学)

资助基金：国家自然科学基金项目30970152;辽宁省教育厅优秀人才项目2009R26

在线出版日期：2014-10-13（万方平台首次上网日期，不代表论文的发表时间）

页数：共7页

页码：256-262