受磷蛋白的空间结构及其分子动力学模拟
受磷蛋白通过可逆的磷酸化来调控肌浆网钙泵活性,它在生物体中的空间结构一直是一个受关注的焦点.本文通过总结受磷蛋白空间结构的研究进展,利用分子动力学方法对其空间结构进行了系统的模拟和研究.我们将核磁共振所得到的风铃草结构单链的前22个残基取出,并且分别保持原始结构;而对第16位进行磷酸化,第9位进行单点突变,从而得到3个不同的肽段.通过在水环境中进行10 ns的分子动力学模拟,我们发现原始结构的第3～15个残基很好地保持了螺旋结构,而第16位残基的磷酸化和第9位残基的突变会减少周围残基呈现螺旋状态的几率,这与一些具体实验中的结论一致.这一变化也可能是降低受磷蛋白对肌浆网钙泵活性抑制作用的原因.
受磷蛋白、空间结构、磷酸化、单点突变、螺旋结构、分子动力学模拟
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Q5(生物化学)
国家高技术研究发展计划生物信息专项2007AA02Z333;国家重点基础研究发展计划2005CB724303;国家自然科学基金30870476;20773085
2011-05-17（万方平台首次上网日期，不代表论文的发表时间）
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