竹笋胰蛋白酶抑制剂的分离纯化及其性质

摘要：

为寻找天然胰蛋白酶抑制剂，经过葡聚糖凝胶G25、G50柱、二乙二胺乙基纤维素－葡聚糖凝胶A50分离纯化从竹笋中获得了竹笋胰蛋白酶抑制剂(BSTI)，纯化后浓度比粗提物提高了1200倍，SDS-PAGE显示纯化胰蛋白酶抑制剂为单一条带。其性质研究表明：经100℃热变性15 min后，BSTI仍保持50%的抑制活性，表明BSTI有较强的热稳定性；BSTI的等电点为4.4左右； BSTI在CoCl2溶液中还有94.7%的活性，但是在FeSO4溶液中活性却完全被压制；BSTI在氧化剂中活性不高；几种还原剂对其活性有一定的抑制，但是维生素C不仅不会抑制其活性反而能够提高它的活力；螯合剂KCN能大幅提高BSTI的活性，EDTA和喔星会抑制其活性。

关键词：竹笋、胰蛋白酶抑制剂、分离纯化

所属期刊栏目：44

分类号：S795;Q556.9(森林树种)

资助基金：江西省财政重大专项“油茶果壳粉改性木材胶粘剂的研发与应用”项目编号2015531501

在线出版日期：2017-02-17（万方平台首次上网日期，不代表论文的发表时间）

页数：共4页

页码：62-64,73