半乳糖凝集素-1的表达纯化与生物活性分析

摘要：

目的:获得重组人半乳糖凝集素-1(galectin-1)蛋白,并分析其生物学活性.方法:PCR方法扩增目的基因,将其克隆到原核表达载体pET21a(+),获得重组质粒pET-galectin;将其转化至表达宿主菌BL21(DE3)中,用IPTG进行诱导,获得目的蛋白的表达;采用Ni-NTA亲和层析柱对目的蛋白进行纯化,用红细胞凝集试验分析其生物学活性.结果与结论:成功构建重组原核表达质粒pET-galectin,目的蛋白在大肠杆菌中获得高效表达,经Ni-NTA亲和层析柱一步纯化后,得到的蛋白纯度可达80%以上.红细胞凝集试验结果表明获得的重组蛋白具有较好的生物学活性,可进一步用于半乳糖凝集素-1功能研究.

关键词：半乳糖凝集素、原核表达、蛋白纯化、红细胞凝集试验

所属期刊栏目：33

分类号：Q78(基因工程（遗传工程）)

在线出版日期：2009-07-16（万方平台首次上网日期，不代表论文的发表时间）

页数：共3页

页码：231-233