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10.13413/j.cnki.jdxblxb.2017.05.52

北京棒杆菌天冬氨酸激酶突变体A380H的酶学性质

引用
同源序列比对和蛋白质结构分析表明,A380为天冬氨酸激酶(aspartate kinase,AK)的绝对保守位点,对该位点进行定点突变、分离纯化和性质表征.结果表明:与野生型(WT)相比,突变体A380H的Vmax提高4.28倍;突变体A380H的最适温度由28℃提高至35℃,最适pH值仍为7.5,半衰期由4.5h缩短至3.5h;底物抑制剂对WT和突变体均有抑制作用,苏氨酸和赖氨酸呈协同抑制作用,苏氨酸单独存在时对A380H具有激活或抑制减弱作用;Mg2+,Ni2+对WT有激活作用,1,5 mmol/L的Cu2+对A380H有激活作用;与WT相比,甲醇和异丙醇对A380H的抑制作用增强,正丁醇和乙腈对A380H的抑制作用减弱且表现出激活作用.

北京棒杆菌、天冬氨酸激酶、动力学、酶学性质表征

55

Q78(基因工程(遗传工程))

吉林省玉米生物高效转化及精深加工创新团队项目20150519012JH

2017-12-06(万方平台首次上网日期,不代表论文的发表时间)

共8页

1336-1343

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吉林大学学报(理学版)

1671-5489

22-1340/O

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2017,55(5)

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