H5N1亚型禽流感基质蛋白M1基因的原核表达和纯化

摘要：

为获得纯度大于90%的M1蛋白,构建重组质粒PET-22b-M1,将正确的重组质粒转化到大肠杆菌BL21(DE3)中,IPTG诱导表达,经SDS-PAGE检测分析表达形式和表达量,并经Ni2+柱亲和层析与柱层析纯化表达蛋白.结果表明:试验成功构建了pET-22b-M1表达载体;IPTG诱导后高效表达出分子质量约为28 ku的M1融合蛋白;纯化的目的蛋白在SDS-PAGE图谱上呈单一条带,且获得的M1蛋白纯度达95.4%.

关键词：H5N1、禽流感、基质蛋白M1、原核表达、纯化

所属期刊栏目：14

分类号：S855.3(动物医学（兽医学）)

在线出版日期：2010-05-18（万方平台首次上网日期，不代表论文的发表时间）

页数：共4页

页码：26-29