Thioflavine T荧光探针法研究丝素结晶区典型肽段自聚集的β-片层结构
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10.3321/j.issn:0567-7351.2007.02.005

Thioflavine T荧光探针法研究丝素结晶区典型肽段自聚集的β-片层结构

引用
为了深入研究蚕丝丝素基材料的自组织/自组装机制,设计了四种结构单纯的蚕丝结晶区肽段:GXGAGAGXGA(X:A,S,Y,V),保温培养1~15 d,使之自聚集.采用ThT荧光光谱法和尿素抑制处理研究了它们形成β-片层结构的能力.结果显示:肽段GA在溶液中保温聚集1 d就明显有β-片层结构生成,按A,S,Y,V的顺序分别保温12,8,14,13d,聚集体中β-片层结构比例趋于稳定,其中形成β-片层结构比例最高的是GS,其次是GA,GY和GV较少.肽段溶液中尿素的存在对β-片层的形成影响十分显著,尿素浓度为1 mol/L时足以使GS,GY和GV自聚集时无法形成β-片层结构;大于2 mol/L时开始影响GA的β-片层形成,随着尿素浓度的增加β-片层结构的比例随之下降.

丝素结晶区肽段、β-片层、ThT荧光探针、尿素

65

O6(化学)

国家重点基础研究发展计划973计划2005CB623906;国家自然科学基金50473014;江苏省自然科学基金BK2006054

2007-04-02(万方平台首次上网日期,不代表论文的发表时间)

共5页

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化学学报

0567-7351

31-1320/O6

65

2007,65(2)

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