10.3321/j.issn:0567-7351.2006.20.007
谷氨酰胺结合蛋白的分子动力学模拟和自由能计算
谷氨酰胺结合蛋白(Glutamine-binding protein,GlnBp)是大肠杆菌透性酶系统中一个细胞外液底物专一性结合蛋白,对于细胞外液中谷氨酰胺(Gln)的运输和传递至关重要.本文运用分子动力学(Molecular dynamics,MD)模拟采样,考察了GlnBp关键残基与底物Gln之间的相互作用和GlnBp两条铰链的功能差别;并采用MM-PBSA方法计算了GlnBp与底物Gln的结合自由能.结果表明:Ph13,Phe50,Thr118和Ile69与底物Gln的范德华相互作用和Arg75,Thr70,Asp157,Gly68,Lys115,Ala67,His156与底物Gln的静电相互作用是结合Gln的主要推动力;复合物的铰链区85~89柔性大,对构象开合提供了结构基础;而铰链区181~185柔性小,其作用更多是在功能上把底物Gln限制在口袋中;自由能预测值与实验值吻合.本研究很好地解释了GlnBp结构与功能的关系,为进一步了解GlnBp的开合及转运Gln的机制提供了重要的结构信息.
GlnBp、开合运动、分子动力学、MM-PBSA、结合自由能
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O6(化学)
国家自然科学基金10574009;30400087;高等学校博士学科点专项科研项目20040005013;北京市自然科学基金5042003
2006-11-23(万方平台首次上网日期,不代表论文的发表时间)
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