应用残基相互作用探讨嗜热和嗜冷酶稳定机制

摘要：

为探寻嗜热酶和嗜冷酶稳定性的机制,提出一种基于蛋白分子内残基相互作用的方法.结果表明:在一级结构上,差异不明显的同源嗜热、常温、嗜冷酶在不同残基相互作用次数时,存在非常显著的差异;嗜热酶中,高相互作用次数的氨基酸及氨基酸类型与其同源常温酶差异最大,嗜热酶减少低相互作用次数的氨基酸,而增加高相互作用次数的氨基酸是其适应高温的普遍机制,嗜冷酶也存在类似趋势,但不如嗜热酶明显;同一个氨基酸在不同相互作用次数时,作用存在差异,这可解释现有一些相互矛盾的实验结果.

关键词：残基相互作用、稳定性机制、嗜热酶、嗜冷酶、特征值提取

所属期刊栏目：39

分类号：Q554.903;Q811.212(酶)

资助基金：国家海洋局第三海洋研究所海洋生物遗传资源重点实验室开放课题资助项目HY201501

在线出版日期：2018-06-15（万方平台首次上网日期，不代表论文的发表时间）

页数：共7页

页码：214-220