重组粘质沙雷氏菌几丁质酶C的纯化及酶学性质

摘要：

为从已构建的重组大肠杆菌pET-22b-chiC获得高纯的几丁质酶C,通过降低培养温度,提高粘质沙雷氏菌几丁质酶C的可溶性表达.表达产物经镍柱亲和层析(IMAC)和Phenyl-Sepharose疏水层析(HIC)分离纯化后,得到电泳纯的几丁质酶.酶学性质研究表明,纯化的几丁质酶C为单体蛋白,相对分子质量为51.8 ku;最适pH值为5.0,最适温度为55 ℃,在55 ℃的条件下保温4 h后仍有90%以上的酶活力.研究结果还表明,Cu2+,Hg2+,Co2+,Mg2+对酶活力均有明显抑制作用,而Fe2+,Zn2+,Sn2+,Ba2+对酶活力有一定促进作用,Mn2+对酶活力明显促进作用.

关键词：粘质沙雷氏菌、重组、几丁质酶C、分离纯化、酶学性质

所属期刊栏目：31

分类号：TQ920.6;TQ929+.2(其他化学工业)

资助基金：福建省自然科学基金资助项目C04010011

在线出版日期：2010-11-09（万方平台首次上网日期，不代表论文的发表时间）

页数：共5页

页码：552-556