类芽孢杆菌Bg1抗真菌蛋白的分离及其特性分析

摘要：

为了明确类芽孢杆菌(Paenibacillus sp.)Bg1的主要抗真菌物质及其特性,本文利用抑菌圈法测定了Bg1抗菌蛋白在各种处理条件下抑菌活性的稳定性;通过60％硫酸铵沉淀、DEAE-Sephadex A50离子交换层析及Sephadex G100凝胶过滤层析进行了抗菌蛋白的分离纯化,以SDS-PAGE进行了其纯度检测.结果表明,28 ～100℃处理30 min、4℃存放55 d及在pH值3～7范围内菌株Bg1抗菌蛋白抑菌活性均无显著性变化,但pH值＞8显著影响其抑菌活性,蛋白酶处理则使其抑菌活性完全丧失;纯化后所得抗菌蛋白分子量约10 KD.据此可知,类芽孢杆菌Bg1主要抗菌活性物质为低分子量蛋白,其对热和酸性条件及贮存时间稳定性好,具有进一步开发应用的潜能.

关键词：类芽孢杆菌、抗真菌蛋白、分离纯化、稳定性分析

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资助基金：广东省科技厅项目2009B060600008;北京市科技计划课题Z121100001212002;北京市农林科学院科技创新基金KJCX201101001

在线出版日期：2014-04-03（万方平台首次上网日期，不代表论文的发表时间）

页数：共7页

页码：29-35