大豆分离蛋白水解多肽聚集物的组成及相互作用

摘要：

研究了大豆分离蛋白(SPI)的枯草杆菌蛋白酶水解产物的聚集作用,以及参与聚集组分的氨基酸组成及其相互作用.十二烷基磺酸钠-聚丙烯酰胺凝胶电泳(SDS-PAGE)和SE-HPLC分析显示,SPI的枯草杆菌蛋白酶降解产物大部分为分子质量小于6.5 ku的小分子组分,聚集物主要由这些小分子组分组成.聚集物可溶于脲素、盐酸胍或SDS,而难溶于β-巯基乙醇.氨基酸分析显示聚集物中的疏水性氨基酸含量高于SPI.说明疏水相互作用是聚集物形成的主要推动力,氢键、静电引力参与稳定聚集物的结构,而二硫键很少参与聚集物的形成.文中还从蛋白质分子结构的角度,探讨了SPI的枯草杆菌蛋白酶水解多肽的聚集机理.

关键词：大豆分离蛋白、枯草杆菌蛋白酶、聚集、相互作用、机理

所属期刊栏目：34

分类号：TS214.2(食品工业)

资助基金：国家自然科学基金20306008;广东省自然科学基金05006525

在线出版日期：2006-10-10（万方平台首次上网日期，不代表论文的发表时间）

页数：共5页

页码：105-109