10.3969/j.issn.1004-3918.2003.04.014
R49A50RGDN54P55突变成I49P50RGDM54P55对华丽蛇毒素活性的影响
用基因点突变技术将已知具有强抑制血小板凝集作用的去整合蛋白--kistrin的RGD袢区IPRGDMP替换抑制血小板凝集作用较弱的elegantin RGD袢相应部位的RARGDNP,重构一个新的杂合的去整合蛋白,然后,分析该杂合蛋白对血小板凝集的抑制作用.结果表明,重组的杂合去整合蛋白比野生型elegantin具有更强的抑制血小板凝集活性.推测RGD顺序两翼的氨基酸残基在保持去整合蛋白的结构和功能中起重要作用.
基因点突变、去整合蛋白、RGD模体、ADP诱导的血小板凝集、华丽蛇毒素
21
Q71(生物大分子的结构和功能)
supported by the Project of Bioengineering Key Laboratory of Henan ProvincePKL02002
2004-01-08(万方平台首次上网日期,不代表论文的发表时间)
共5页
426-430