米曲霉HDF-7蛋白酶的分离纯化及酶学性质研究

摘要：

对米曲霉 HDF-7 所产蛋白酶进行分离纯化,经硫酸铵沉淀和凝胶过滤层析得到电泳纯的蛋白酶,经SDS-PAGE 电泳测定其相对分子质量约为30 KDa.该酶的最适反应温度为50℃,最适作用pH值为7.0,该酶在20℃时具有良好的热稳定性,在pH6.0～8.0的条件下酶是相对稳定的,Mn2+对该蛋白酶有明显的激活作用,Cu2+对该蛋白酶有强烈的抑制作用,Km值为78μg/mL,最大反应速度V max为6.29μg/min.

关键词：米曲霉、蛋白酶、分离纯化、酶学性质

所属期刊栏目：2

分类号：Q93-331(微生物学)

资助基金：黑龙江省科技攻关重大项目GA07B401-6;功能微生物选育及其产物应用研究创新团队Hdtd2010-17

在线出版日期：2011-09-27（万方平台首次上网日期，不代表论文的发表时间）

页数：共6页

页码：74-79