粪产碱杆菌青霉素G酰化酶的分离纯化及酶学性质

摘要：

采用DEAE-Sepharose阴离子交换层析和Butyl-Sepharose CL 4B疏水层析,从重组大肠杆菌DH5a菌体中分离纯化得到粪产碱杆菌青霉素G酰化酶(AfPGA).经纯化,AfPGA纯度较粗酶提高50.6倍、比活达到212.7 U/mg,经HPLC测定纯度为92.8%,收率为78%.理化性质分析表明:AfPGA含有2个亚基(α亚基和β亚基,其Mw分别为2.90×104和5.92×104;AfP-GA等电点约为7.9～8.0,最适pH约为10.0,并在pH>7.0时表现出了稳定的催化活力.

关键词：粪产碱杆菌、青霉素G酰化酶、阴离子交换层析、疏水层析、分离纯化

所属期刊栏目：34

分类号：Q814.1(生物工程学(生物技术))

资助基金：上海市科委资助项目05DZ19326

在线出版日期：2008-06-02（万方平台首次上网日期，不代表论文的发表时间）

页数：共7页

页码：178-183,188