丘状乳杆菌中二醇脱水酶激活因子pduGH的克隆与功能鉴定
以丘状乳杆菌(Lactobacillus collinoides)基因组DNA为模版,通过PCR方法得到二醇脱水酶激活因子基因pduGH,连接到表达载体pET30a上,得到重组质粒pETpduGH.将此重组质粒转化到Escherichia.coli Rosseta(DE3)中进行表达,重组菌株SDS-PAGE结果显示有明显的64.5 ku和12.4 ku两条特异性蛋白.表达的目的蛋白大多为不溶性的包涵体,经变性、复性后得到部分可溶性蛋白.在辅酶B12,ATP,Mg2+或Mn2+存在下,以Clostridium pasteurianum甘油脱水酶为对象进行激活实验,结果证实,重组质粒pET-pduGH的表达产物具有甘油脱水酶激活活性.
丘状乳杆菌、激活因子、1、3-丙二醇、二醇脱水酶、克隆
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Q78(基因工程(遗传工程))
国家高技术研究发展计划863计划2006AA020103
2007-08-13(万方平台首次上网日期,不代表论文的发表时间)
共5页
12-15,21