10.3969/j.issn.2095-1205.2016.03.05
抗真菌肽Drosomycin在原核生物表达系统中的可溶性表达
广谱性抗真菌肽Drosomycin的成熟肽由44个氨基酸组成,其中8个半胱氨酸形成4对二硫键,结构复杂.在原核表达该蛋白时容易形成包涵体,不利于实际利用.本研究希望通过与转铁蛋白TF融合表达的方式提高其可溶性表达.首先以果蝇DNA为模板扩增目的基因Drs,克隆至pCold TF载体,转化进大肠杆菌BL21(DE3),通过IPTG诱导进行表达,利用SDS-PAGE及Western blot鉴定表达产物.结果表明重组表达质粒pCold TF-Drs构建成功,转化大肠杆菌后能正常表达,且目的产物为可溶性表达.这一结果为抗真菌肽Drosomycin实现生产上的利用奠定基础.
Drosomycin、pColdTF、基因重组、原核表达
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Q966(昆虫学)
广东省自然科学基金2015A030313396;2016A030313412
2016-12-21（万方平台首次上网日期，不代表论文的发表时间）
共6页
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