荧光法研究PTB与白蛋白的结合

摘要：

利用药物对蛋白的荧光猝灭作用,用荧光法研究了N-苯酰甲噻唑溴(PTB)与牛血清白蛋白(BSA)及人血清白蛋白(HSA)的相互作用.测定发现BSA溶液的最大激发波长为280 nm,HSA溶液的最大激发波长为200 nm.分别向溶液中加入PTB后,原有的最大发射波长处的强度明显减弱.说明PTB对BSA和HAS有荧光猝灭作用.PTB与BSA,HSA有中等强度的结合.测得15℃时PTB与BSA,HSA的结合常数分别为3.66×103和3.83×103,结合位点数n分别为1.02和1.16;37℃时PTB与BSA,HSA的结合常数分别为3.58×103和3.35×103,结合位点数分别为0.95和0.87.根据热力学常数确定了PTB与BSA,HSA之间的主要作用力类型均为静电作用力.通过F(o)ster偶级-偶级非辐射能量转移原理,得到BSA,HSA与PTB结合的位置距色氨酸残基的距离分别为7.5和7.9 nm.根据白蛋白的结构,可以推测BSA,HSA与PTB结合的位点在ⅡA亚结构域,靠近Try214的区域.

关键词：N-苯酰甲噻唑溴、牛血清白蛋白、人血清白蛋白、荧光光度法

所属期刊栏目：27

分类号：O657.3(分析化学)

资助基金：国家自然科学基金30371757

在线出版日期：2007-12-24（万方平台首次上网日期，不代表论文的发表时间）

页数：共4页

页码：2079-2082