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10.3964/j.issn.1000-0593.2007.10.017

温度对鱼鳞胶原蛋白二级结构的影响

引用
从草鱼鱼鳞中提取酶溶性胶原蛋白(PSC),通过SDS-PAGE电泳分析为典型Ⅰ型胶原蛋白且达到电泳纯.在此基础上利用傅里叶变换红外光谱(FTIR)、拉曼光谱(Raman)和圆二色谱(CD)研究了温度对鱼鳞胶原蛋白二级结构的影响.FTIR分析表明:鱼鳞胶原蛋白具有典型的胶原蛋白特征吸收带,酰胺Ⅰ、酰胺Ⅱ和酰胺Ⅲ带的特征吸收频率分别出现在1 658,1 552和1 238 cm-1处.随温度升高,酰胺A和酰胺B峰位向低波数移动,1 658 cm-1处吸收峰裂解成多个吸收峰;1 552 cm-1处的吸收峰在35℃微略红移,随后发生明显蓝移;1 238 cm-1处吸收峰随温度升高向低波数移动.在拉曼光谱中,胶原蛋白的酰胺Ⅰ、酰胺Ⅱ和酰胺Ⅲ带的特征吸收频率分别出现在1 669,1 557和1 245cm-1处,都较红外光谱的波数高;此外,921和855 cm-1处脯氮酸的特征谱峰在拉曼光谱中体现出来.圆二色谱分析表明,胶原蛋白溶液在221.6和204.4nm分别有一正、负峰,具有典型胶原蛋白三螺旋结构的特征圆二色谱峰型.胶原蛋白冻干品的FTIR光谱和Raman谱线大都在35~60 ℃时发生波数和强度改变,而胶原蛋白乙酸溶液的CD谱线在20~35 ℃之间发生剧烈改变.由此可以判断胶原蛋白在固态和溶液状态下,变性温度存在一定差异,胶原蛋白冻干品比其乙酸溶液更稳定.

PSC、温度、FTIR、Raman、CD、二级结构

27

Q518.1(蛋白质)

湖北省科技攻关重大专项基金;农产品加工关键技术研究与开发项目N-16-2

2007-12-24(万方平台首次上网日期,不代表论文的发表时间)

共7页

1970-1976

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光谱学与光谱分析

1000-0593

11-2200/O4

27

2007,27(10)

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