全α蛋白质体系能量转变的分子动力学模拟

摘要：

采用简化的NHP模型并考虑蛋白质链的二级结构信息,对全α型蛋白质链进行构建.利用分子动力学模拟研究全α蛋白质体系势能的变化情况,得出键伸缩和弯曲能量随蛋白质的链长线性增加;单键的伸缩能和弯曲能随着温度的升高而线性增加,且伸缩能比弯曲能随温度的增加更为明显的结论.键扭转能随二级结构α螺旋数目的增加而线性降低,随温度的上升,扭转能变化呈现先增加后减少的趋势.非键能的大小随疏水残基在蛋白质组分中的比例增加而降低,但线性关系不明显.键扭转能和非键能都存在转变温度.蛋白质链的结构是由多种势能协同作用的结果,键能和非键能的相互竞争以及组成蛋白质链的氨基酸亲疏水性和二级结构组分都会影响蛋白质体系的能量,这些结果对深入理解蛋白质的结构提供理论依据.

关键词：全α蛋白质、分子动力学模拟、能量转变

资助基金：国家自然科学基金基金号21204078,20904047,11202201;浙江省自然科学基金基金号Y6110304,LY12B04003;浙江省科技厅钱江人才项目项目号2010R10022

在线出版日期：2014-03-19（万方平台首次上网日期，不代表论文的发表时间）

页数：共8页

页码：80-87