恶性疟原虫多表位重组疫苗在大肠杆菌中的表达及纯化

摘要：

目的在体外表达和纯化目的蛋白,为下一步抗攻击试验提供安全有效的产品.方法将化学合成的恶性疟原虫保护性抗原复合基因(HGFSP)与表达载体pRSET重组,在大肠杆菌BL21进行表达:工程菌经超声破菌、离心、离子交换层析、疏水层析、分子筛层析等步骤纯化.结果 SDS-PAGE显示表达产物以非融合、可溶性的形式表达,相对分子质量为23 kDa,占总菌体蛋白的23.65%;纯度可达95%以上.Western-blot分析表明表达产物具有免疫原性.结论成功构建pRSET-HGFSP重组表达系统并得到高效表达,纯化工艺令人满意.

关键词：恶性疟原虫、非融合蛋白、表达、纯化、疫苗

所属期刊栏目：21

分类号：R5(内科学)

资助基金：联合国开发计划署/世界银行/世界卫生组织热带病研究和培训特别规划资助项目980226

在线出版日期：2004-01-08（万方平台首次上网日期，不代表论文的发表时间）

页数：共3页

页码：365-367