苏氨酸在昆虫抗冻蛋白抗冻活性中的作用

摘要：

设计系列昆虫抗冻蛋白CfAFP突变体, 通过分子动力学模拟确定各突变体与冰晶的最佳作用模式, 并用半经验分子轨道方法AM1和PM3研究了其与冰晶的相互作用.结果表明, TXT面上的苏氨酸在蛋白与冰晶相互识别和结合过程中十分关键, 对CfAFP与冰晶间相互作用的贡献大, 用其它疏水或亲水氨基酸残基替换都将削弱抗冻蛋白与冰晶的相互作用强度, 从而降低蛋白的抗冻活性.但是, 在维系蛋白和冰晶结构匹配的基础上, 疏水基团的增加加强了抗冻蛋白与冰晶的结合, 从而增加蛋白的抗冻活性.

关键词：昆虫抗冻蛋白、基因突变、亲水作用、疏水作用、分子动力学模拟

所属期刊栏目：28

分类号：O641(物理化学（理论化学）、化学物理学)

资助基金：国家自然科学基金20231010;20673011;20631020;20503002;国家重点基础研究发展计划973计划G2004CB719900

在线出版日期：2007-05-09（万方平台首次上网日期，不代表论文的发表时间）

页数：共4页

页码：526-529