光谱法结合分子对接研究普罗帕酮与牛血清白蛋白的相互作用

摘要：

综合运用圆二色谱、停留-动力学、荧光、同步荧光、三维荧光、等温量热滴定法(ITC)等技术并结合分子对接进行表征牛血清白蛋白(BSA)与普罗帕酮的结合热力学及结合动力学参数.研究结果表明,BSA对普罗帕酮结合特异,在291K,298K,310K二者的亲和常数分别是2.612×105,2.879×105 ,6.793×105 mol-1,结合位点数n约为1.同步荧光光谱及三维荧光光谱表明,普罗帕酮与BSA结合后,荧光光谱发生蓝移,揭示BSA结合药物分子后高级构象发生变化.BSA结合普罗帕酮的停留-动力学反应符合三级指数方程曲线,快反应在约0.03 s完成结合,结合速率常数k1=0.097 ±0.02 s-1,k2=1.058±0.18 s-1,k3=31.410 ±1.18 s-1.进一步通过分子对接显示普罗帕酮结合在蛋白的Ⅰ域的IB疏水性口袋中,有12个氨基酸残基参与配体结合,其中Tyr160与Phe13各提供1个氢键参与配体结合,而带电氨基酸Glu125,Lys136,Arg185紧紧把配体束缚在结合口袋中.研究工作将有助于在分子水平上更为详细了解普罗帕酮与BSA的相互作用,并为进一步了解普罗帕酮在生物体内的作用提供理论基础.

关键词：普罗帕酮、圆二色谱、荧光光谱、停留-动力学、分子对接

所属期刊栏目：39

分类号：Q71(生物大分子的结构和功能)

资助基金：国家自然科学基金81603162

在线出版日期：2020-11-30（万方平台首次上网日期，不代表论文的发表时间）

页数：共7页

页码：1148-1154