变性的α-lactalbumin诱导DegP形成十二聚体

摘要：

大肠杆菌热休克蛋白DegP,也称作HtrA或蛋白酶Do,具有分子伴侣和蛋白酶两种活性.缺失DegP会导致大肠杆菌在高温下不能存活.DegP的晶体结构表明,它是由两个紧密折叠的三聚体松散地结合在一起形成的六聚体.作者在分子筛柱层析的实验中发现DegP六聚体与变性的α-laetalbumin共孵育后能全部转变为更大的寡聚体.进一步用负染电镜及单颗粒三维重构方法对该寡聚体进行结构分析,发现它是由4个三聚体组成的具有四面体对称性的十二聚体茏形结构.文章还对DegP十二聚体的结构与功能的关系展开了初步的讨论.

关键词：热休克蛋白DegP、单颗粒技术、电子显微镜

所属期刊栏目：27

分类号：Q71;Q336(生物大分子的结构和功能)

资助基金：国家自然科学基金30330160

在线出版日期：2008-05-26（万方平台首次上网日期，不代表论文的发表时间）

页数：共6页

页码：51-56