从包涵体中纯化重组人幽门螺杆菌热休克蛋白A亚单位

摘要：

目的建立一种有效的从包涵体中纯化重组人幽门螺杆菌热休克蛋白A亚单位HspA的方法.方法重组基因工程大肠杆菌发酵后,表达的Hp的HspA 包涵体经洗涤、变性、复性,采用Q Sepharose High Performance阴离子交换层析和Superdex 75凝胶过滤层析分离纯化.使用SDS-PAGE和HPLC检测纯度,选用ELISA和动物实验对纯化蛋白的免疫学活性和生物学活性进行鉴定.结果 Hp的HspA 包涵体经洗涤和溶解后,Hp的HspA的纯度>60%.包涵体溶解液经阴离子交换层析和凝胶过滤层析后纯度超过95%.Hp的HspA 纯品经检测具有良好的免疫学活性和生物学活性.结论本研究建立的分离纯化方法可从包涵体中获得高纯度的重组HspA蛋白,为进一步的动物实验研究奠定了基础.

关键词：幽门螺杆菌、热休克蛋白、包涵体、蛋白纯化

所属期刊栏目：24

分类号：R341;R377;R394.3(人体生物化学、分子生物学)

资助基金：国家科技攻关项目96-901-01-54

在线出版日期：2004-01-08（万方平台首次上网日期，不代表论文的发表时间）

页数：共4页

页码：1332-1335