聚β-羟基丁酸酯解聚酶的分离纯化及性质研究

摘要：

研究了青霉Penicillium sp. DS9713a产聚β-羟基丁酸酯(PHB)解聚酶的情况,并通过超滤浓缩、硫酸铵分级沉淀及Sepharose CL-6B凝胶色谱对PHB解聚酶进行了分离纯化,获得了解聚酶的纯酶组分,纯化倍数为59.1,回收率为20%.经检测该酶的分子量约为18000Da,等电点为7.6,化学试剂EDTA、SDS及巯基乙醇对酶活均有较强的抑制作用,而H2O2和尿素对酶活的抑制不明显;同时,对该纯酶组分的蛋白性质进行了测定,结果显示该酶天冬氨酸和谷氨酸含量较高,推测与底物结合作用相关,二级结构以α螺旋为主,不含β折叠;降解产物的质谱分析显示,该酶的作用产物为3HB单体,暗示其以外切模式对PHB进行降解.

关键词：青霉Penicillium sp、聚β-羟基丁酸酯(PHB)、解聚酶、分离纯化、外切模式

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分类号：Q93(微生物学)

资助基金：吉林省科技发展计划项目20090594;中央高校基本科研业务费专项资金资助09QNJJ019

在线出版日期：2011-01-28（万方平台首次上网日期，不代表论文的发表时间）

页数：共5页

页码：112-116