斑点叉尾鮰鱼肠蛋白酶的分离纯化及其酶学性质

摘要：

以斑点叉尾鲴Ictalurus punctatus鱼肠道为原料提取蛋白酶,对分离条件进行了优化,并对部分酶学性质进行了研究.结果表明:鱼肠内的蛋白酶在硫酸铵饱和度为70％时,所得沉淀中酶活力最高.经过阴离子交换层析分离后,蛋白酶的纯化倍数达到了218倍.该蛋白酶的最适温度为55℃,最适pH为7.5,具有良好的低温稳定性和酸碱稳定性,米氏常数为5.4 g/L.K+和Ca2+离子对该蛋白酶活性有较弱的激活作用,Mg2+则能显著激活蛋白酶活性；Na+和Zn2+对蛋白酶的活性有较弱抑制作用,而Cu2+和EDTA能显著抑制蛋白酶活性.

关键词：斑点叉尾鮰、鱼肠、蛋白酶、分离纯化

所属期刊栏目：27

分类号：Q959.482(动物学)

在线出版日期：2012-06-27（万方平台首次上网日期，不代表论文的发表时间）

页数：共3页

页码：83-85