人偏肺病毒分离株蛋白质特性的初步探讨

摘要：

目的:初步明确人偏肺病毒(Human metapneumovirus,hMPV)主要蛋白质的基本特性.方法:以纯化的hMPV重庆分离株CHN05-01灭活病毒为抗原,免疫家兔获得抗血清.用此抗血清为一抗通过免疫印迹法检测hMPV蛋白.用NetNGlyc 1.0 Server、NetOGlyc 3.1 Server、NetPhos 2.0 Server分析hMPV A型标准株CAN97-83氨基酸序列,预测hMPV蛋白氨基酸序列中可能的糖基化、磷酸化位点.结果:ELISA检测显示所制备的抗血清与hMPV的蛋白反应效价达1:500以上,可有效识别hMPV蛋白.软件分析示G蛋白糖基化位点最多,而P蛋白磷酸化位点最多.以兔抗hMPV血清为一抗的免疫印迹法提示CHN05-01的G蛋白糖基化水平较一致,与CAN99-80和CAN99-81不同,其分子量介于55至72ku之间,约68ku;F蛋白F1亚单位分子量介于40至55ku,约为48ku.结论:初步明确了hMPV两个主要膜表面糖蛋白的分子量和糖化特点,为后续蛋白功能研究奠定了基础.

关键词：偏肺病毒、F蛋白、G蛋白质、抗血清

所属期刊栏目：32

分类号：R373.1(医学微生物学（病原细菌学、病原微生物学）)

资助基金：国家自然科学基金30571976

在线出版日期：2007-09-17（万方平台首次上网日期，不代表论文的发表时间）

页数：共4页

页码：1016-1019