人S100A6-GST融合蛋白的原核表达和纯化

摘要：

目的:制备人S100A6-GST融合蛋白,为研究人S100A6((hS100A6)蛋白的功能奠定基础.方法:从pHAHA-hS100A6中双酶切获取hS100A6基因,亚克隆至原核表达载体pGST-moluc,构建pGST-moluc-hS100A6,转化BL21后,IPTG诱导重组菌表达hS100A6蛋白,SDS-PAGE及Western Blot鉴定表达产物,Glutathion-Sepharose 4B球珠分离纯化.结果:重组菌株表达出与理论预测值相符的一个约36ku的hS100A6融合蛋白,纯化后的融合蛋白的产量为3mg/L菌液,纯度约92%.结论:成功构建了hS100A6-GST原核表达质粒,在大肠杆菌中表达纯化后得到较高浓度的hS100A6-GST融合蛋白,为hS100A6蛋白功能的研究打下了基础.

关键词：人S100A6基因、融合蛋白、原核表达、蛋白纯化

所属期刊栏目：32

分类号：Q786(基因工程（遗传工程）)

资助基金：国家自然科学基金30340039;教育部春晖计划科研启动经费资助项目;重庆市留学回国人员启动基金

在线出版日期：2007-09-17（万方平台首次上网日期，不代表论文的发表时间）

页数：共4页

页码：1009-1012