Acetobacter Z127乙醇脱氢酶的纯化及酶学性质

摘要：

利用自行筛选、鉴定的Acetobacter Z127,纯化出高活性的乙醇脱氢酶,并对该酶的生化特性进行了初步研究.试验表明:粗酶液通过硫酸铵分级沉淀、透析脱盐、Sephadex G-100层析分离,纯化出一种以NAD+为辅酶的ADH,经SDS-PAGE电泳检测其分子量为28KDa;ADH反应的最适pH值为7.0,最适温度为60℃,K+离子对其酶活有促进作用,二价金属离子对其活性有抑制作用,Fe3+极易使ADH产生沉淀.研究为ADH的应用及其新用途的探索提供了理论基础和可靠的工艺参数.

关键词：乙醇脱氢酶、醋酸杆菌、纯化

所属期刊栏目：29

分类号：Q556(酶)

在线出版日期：2006-05-25（万方平台首次上网日期，不代表论文的发表时间）

页数：共4页

页码：65-68