β2微球蛋白与透析相关性淀粉样变性

摘要：

@@ β2微球蛋白(β2m)是由100个氨基酸残基组成的单链多肽,在25位和80位有两个半胱氨酸残基形成二硫键以维持球状结构,相对分子量为11 815.其三维结构及氨基酸序列与免疫球蛋白的稳定区具有同源性,在稳定重链的结构以及在细胞表面主要组织相容性抗原Ⅰ类分子(MHC-Ⅰ)的表达中发挥作用[1].

机标关键词：微球蛋白、透析、相关性、组织相容性抗原、三维结构、氨基酸序列、相对分子量、免疫球蛋白、细胞表面、球状结构、单链多肽、半胱氨酸、稳定区、同源性、类分子、二硫键、组成

所属期刊栏目：24

分类号：R69(泌尿科学（泌尿生殖系疾病）)

在线出版日期：2004-01-08（万方平台首次上网日期，不代表论文的发表时间）

页数：共2页

页码：120-121