重组Hepcidin融合蛋白的金属螯合亲和层析纯化

摘要：

在大肠杆菌中表达的重组Hepcidin融合蛋白以包涵体形式存在,其N端带有6个组氨酸.以Ni2-IDASepharose Fast Flow为层析介质,在变性条件下以不同的咪唑和pH值洗脱方式对Hepcidin融合蛋白的纯化效果进行了比较,确定了该融合蛋白的金属螯合层析纯化条件.以60mmol/L咪唑洗脱杂蛋白,然后将pH值降至4.0洗脱融合蛋白,纯化后的融合蛋白纯度大于95%,而且不含咪唑,有利于下一步Hepcidin的制备.金属螯合层析中融合蛋白收率不低于90%.Ni2+-IDA-Sepharose Fast Flow对该融合蛋白的吸附量为30.4mg/mL.

关键词：Hepcidin、融合蛋白、6个组氨酸、包涵体、金属螯合亲和层析

所属期刊栏目：32

分类号：Q815(生物工程学(生物技术))

在线出版日期：2005-12-29（万方平台首次上网日期，不代表论文的发表时间）

页数：共5页

页码：15-19