硫醇基团的氧化还原过程对人正常朊蛋白聚集和纤维化特征的影响

摘要：

本研究旨在通过体外对纯化的原核重组人正常朊蛋白硫醇基团的氧化还原过程,探究二硫键的改变对其生化特性的影响.蛋白沉淀实验显示重组正常人朊病毒蛋白经过硫醇基团的氧化还原过程明显增加了其聚集性；硫磺素T(ThioflavinT,ThT)实验测定发现,经过硫醇基团的氧化还原过程重组PrP蛋白的纤维形成增多；圆二色谱(Circular Dichroism,CD)测定显示,处理后的重组PrP蛋白二级结构发生改变,其β折叠结构比例显著增多；蛋白酶K消化实验也进一步显示硫醇基团的氧化还原后PrP的蛋白酶K抵抗能力有所增加.这些结果提示二硫键的形成可明显地改变PrP的二级结构,促进朊蛋白聚集和成纤维过程.

关键词：朊蛋白、氧化还原、纤维化、β-折叠

所属期刊栏目：28

分类号：R373.9(医学微生物学（病原细菌学、病原微生物学）)

资助基金：国家传染病防治科技重大专项;国家重点实验室重点项目;国家重点实验室面上项目

在线出版日期：2012-10-29（万方平台首次上网日期，不代表论文的发表时间）

页码：409-413