人类免疫缺陷病毒1型Tat蛋白N末端缺失突变体融合蛋白的表达及其免疫原性分析

摘要：

本研究采用PCR方法从人类免疫缺陷病毒1型(Human immunodeficiency virus 1,HIV-1) HXB2株tat基因中扩增编码Tat蛋白N末端1-21位氨基酸缺失的突变体Tat22-101基因片段,构建其原核表达质粒pET32a-Tat22-101,经双酶切及测序验证后,转化大肠埃希菌BL21( DE3),进行IPTG诱导表达及Ni2+ NTA柱亲和层析纯化.纯化后的突变体融合蛋白PET32a-Tat22-101经SDS-PAGE及Western blotting鉴定,其相对分子质量约为26.9kD.该融合蛋白免疫BALB/c小鼠,经ELISA检测结果表明,pET32a-Tat22-101融合蛋白不仅较好地保留其免疫原性,而且能诱导产生高滴度的针对Tat N末端区之外的Tat其他功能区表位的抗体,为进一步研究Tat生物学功能和研制新型HIV Tat疫苗奠定试验基础.

关键词：人类免疫缺陷病毒1型、Tat蛋白、缺失突变、原核表达、免疫原性

所属期刊栏目：27

分类号：R373.9;Q78(医学微生物学（病原细菌学、病原微生物学）)

资助基金：国家自然科学基金;上海市基础研究重点项目

在线出版日期：2012-03-19（万方平台首次上网日期，不代表论文的发表时间）

页码：580-586