汉滩病毒S基因的分段表达及其线性和构象型抗原表位分析

摘要：

构建汉滩病毒76-118 N蛋白及其分别从N-端和C-端缺失的共6个突变体,在大肠杆菌BL-21中进行表达,并对其中一些蛋白进行了纯化.通过Western blot、酶联免疫吸附试验(ELISA)进行汉滩病毒N蛋白的抗原表位分析,N蛋白及6个缺失突变体都与组特异性抗体L13F3呈阳性反应,而缺失突变体与型特异性抗体AH30呈阴性反应.构建汉滩病毒76-118 N蛋白及其6个缺失突变体的真核表达载体,并在COS7细胞中进行表达.通过间接免疫荧光试验(IFA)进行汉滩病毒N蛋白的抗原表位分析,病人血清与真核表达的N蛋白及6个缺失突变体呈阳性反应.而仅有N蛋白及缺失N端1～30位氨基酸序列的NPN30与型特异性抗体AH30呈阳性反应.证实组特异性抗体L13F3结合的抗原表位位于N端1～30位氨基酸;而C端抗原表位对于型特异性抗体AH30与N蛋白的识别和结合具有重要意义,缺失N端100位氨基酸序列可能破坏羧基端构象型表位,也可以影响N蛋白与AH30的结合.

关键词：汉滩病毒、核蛋白、抗原表位

所属期刊栏目：21

分类号：R373.32(医学微生物学（病原细菌学、病原微生物学）)

资助基金：国家自然科学基金30371269

在线出版日期：2005-06-30（万方平台首次上网日期，不代表论文的发表时间）

页数：共7页

页码：161-167