一种食源性溶栓酶的分离纯化与部分酶学性质的研究

摘要：

目的对以豆渣为原料,接种纳豆菌的发酵物分离纯化和酶学性质研究.方法采用生理盐水浸提、(NH4)2SO4分级沉淀、Sephadex G-100凝胶层析等纯化步骤,得到层析纯的食源性溶栓酶-纳豆激酶,结果经聚丙烯酰胺凝胶电泳显示为二个组分.酶学性质研究表明,以酪蛋白为底物时,最适反应温度为60℃,最适反应pH为8.0,在pH7～9溶液中,37℃以下基本稳定.体外溶栓作用表明,纳豆激酶溶解纤维蛋白的方式主要是直接溶解,而不是纤溶酶原激活剂.

关键词：食源性溶栓酶、分离纯化、性质

所属期刊栏目：29

分类号：Q814.1(生物工程学(生物技术))

在线出版日期：2007-07-30（万方平台首次上网日期，不代表论文的发表时间）

页数：共3页

页码：49-51